چکیده:
آنزیم های شبه کیموتریپسین در بسیاری از فرآیندهای فیزیولوژیکی حشرات از جمله هضم، رشد، بقاء و ایمنی نقش دارند. این آنزیم ها، پیوندهای پپتیدی را از انتهای کربوکسیلی اسیدهای آمینه حلقوی موجود در پروتئین ها هیدرولیز نموده و پپتیدهای فعال و اسیدهای آمینه مورد نیاز برای رشد و تولید مثل حشره را آزاد می نمایند. نظر به اهمیت نقش پروتئین های غذایی در بقاء و رشد حشرات، توجه بسیاری از حشره شناسان به ساختار، عملکرد، مکانیسم و میان کنش های آنزیم های گوارشی جلب می شود. آگاهی از خصوصیات بیوشیمیایی و ساختاری پروتئازهای حشرات میتواند به توسعه استراتژی کنترل آفات مبتنی بر مهار کننده‌های پروتئازی اختصاصی کمک نماید. بر این اساس، مطالعۀ حاضر روی تجزیه و تحلیل ساختار و همترازی توالی پروتئین، آنالیز فیلوژنتیک و همچنین ارزیابی موتیف های محافظت شده در گونه های مختلف حشرات با استفاده از ابزارهای مختلف بیوانفورماتیک متمرکز می باشد. هم ترازی چندگانۀ توالی ها، نواحی مختلف محافظت شده و به طور ویژه حفاظت اسیدهای آمینۀ دخیل در جایگاه فعال آنزیم (هیستیدین، آسپارتیک اسید، سرین) را نشان داد و همچنین ده موتیف محافظت شده نیز با استفاده از برنامه های MEME و MAST، بدست آمد. نتایج مطالعات فیلوژنی نشان می دهد که کیموتریپسین های حشرات مورد مطالعه احتمالا دارای یک جد مشترک هستند. ساختارهای سه بعدی کیموتریپسین با استفاده از سرور I-TASSER پیش بینی شد و کیفیت مدل ها با استفاده از برنامه های PROCHECK، ERRAT و Verify-3D مورد تأیید قرار گرفت. همچنین شبکه میانکنش های پروتئین – پروتئین بدست آمده از برنامۀ STRING 11، ده مسیر ارتباطی برای کیموتریپسین (.Aedes aegypti (L را ارائه نمود. به طور کلی، مطالعه حاضر می تواند چشم اندازی جدید جهت طراحی آفتکش های آتی بر اساس مهارکننده های اختصاصی آنزیم های گوارشی فراهم نماید.
چکیده انگلیسی:
Chymotrypsin-like enzymes are involved in many physiological processes of insects including digestion, development, survival, and immunity. The enzyme cleaves the peptide bonds on C-terminal of the aromatic amino acids in proteins and release active peptides as well as amino acids required for growth, reproduction, and development of the insect. Due to the importance of food proteins on insect survival and development, more fundamental entomologists are researching the structures, functions, mechanisms, and interactions of the involved digestive enzymes. Discovering biochemical and structural properties of insect proteases can help develop rational control strategy based on specific protease inhibitors. Accordingly, the present study focuses on protein structural analysis, protein sequence alignment, phylogenetic analysis as well as conserved motif assessment from various insect species using different bioinformatics tools. The multiple sequence alignment revealed different conserved stretches of amino acids along with highly conserved catalytic sites (His, Asp, Ser) and ten conserved motifs were also discovered by MEME and MAST tools. The phylogenetic data suggest that the insect chymotrypsins might share a common ancestor. The three-dimensional structures of chymotrypsins were generated by I-TASSER, and the 3D model was further verified using PROCHECK, ERRAT, and Verify-3D. The protein – protein interactions network constructed by STRING 11 provided ten enriched pathways in Aedes aegypti (L.) chymotrypsin. Totally, the present work can provide new insights for designing alternative pesticides based on specific digestive enzyme inhibitors.
خبرنامه
برای ثبت نام در خبرنامه و دریافت خبرنامه ایمیل خود را وارد نمایید.
